Amyloidoza narządów wewnętrznych, co to jest

Amyloidoza jest chorobą charakteryzującą się zaburzeniami metabolicznymi, w wyniku których powstaje nowa substancja dla organizmu (amyloid), która odkłada się w narządach i zaburza ich funkcje.

Amyloid jest złożoną glikoproteiną, w której białka fibrylarne i kuliste są ściśle związane z polisacharydami. Włókna amyloidowe składają się z białek polipeptydowych; oprócz białka fibrylarnego amyloid zawiera także inne białko - tak zwany składnik P, taki sam dla wszystkich form amyloidu. Uważa się, że składnik P jest normalnym białkiem serwatki związanym z włóknami amyloidowymi..

Amyloidoza może wystąpić jako powikłanie dowolnej choroby lub rozwinąć się jako niezależny proces.

Obecnie w zależności od etiologii wyróżnia się kilka postaci amyloidozy, które mają swój charakterystyczny skład biochemiczny włókienek amyloidu.

Pierwotna (idiopatyczna) amyloidoza rozwija się bez wyraźnego powodu i atakuje różne narządy (serce, nerki, jelita, wątroba, układ nerwowy). Biochemiczną postacią pierwotnej amyloidozy jest postać AL, prekursorem takiego amyloidu są łańcuchy lekkie Ig i immunoglobuliny. Zgodnie ze strukturą amyloidu i charakterem uszkodzenia narządów wewnętrznych dawka pierwotna (idiopatyczna) amyloidu jest zbliżona do amyloidozy w szpiczaku, która jest obecnie przydzielana jako osobna grupa.

Dziedziczna (genetyczna) amyloidoza objawia się dominującym uszkodzeniem nerek, połączeniem uszkodzenia nerek i układu nerwowego. W naszym kraju dziedziczna amyloidoza jest zwykle związana z okresową chorobą przenoszoną w sposób autosomalny dominujący. W tej chorobie amyloidoza może być jedynym objawem. Biochemiczną postacią dziedzicznej amyloidozy jest AF (prekursorem amyloidu jest prealbumina). W przypadku choroby okresowej postacią biochemiczną jest AA (prekursorem jest białko SAA).

Nabyta (wtórna) amyloidoza jest najczęstsza i rozwija się z reumatoidalnym zapaleniem stawów, zesztywniającym zapaleniem stawów kręgosłupa, gruźlicą, przewlekłym ropieniem - zapalenie kości i szpiku, oskrzeli, przewlekłym ropniem płuc, rzadziej z wrzodziejącym zapaleniem jelita grubego, łuszczycą, limfogranulomatozą, kiłą płucną i wsp. Biochemiczną postacią wtórnej amyloidozy jest AA (jej prekursorem w surowicy jest białko SAA syntetyzowane przez hepatocyty).

Amyloidoza starcza - wynik mimowolnych zaburzeń metabolizmu białka, znajduje się w mózgu, trzustce, sercu. Formuła biochemiczna to AS (prekursor to prealbumina).

Miejscowa amyloidoza rozwija się bez wyraźnego powodu; jej wzór biochemiczny to AE (nieznany poprzednik).

Patogeneza: Tylko kilka ogniw patogenezy jest dobrze znanych (Schemat 22). Z diagramu wynika, że ​​pod wpływem mutacji genów, a także wpływu czynników zewnętrznych, zmiany odporności - zmniejsza się



Schemat 22. Patogeneza amyloidozy

liczba limfocytów T. Prowadzi to do zmniejszenia ich kontroli nad układem limfocytów. W rezultacie zmniejsza się liczba komórek B niosących normalne immunoglobuliny, a liczba komórek B syntetyzujących prekursory fibryli amyloidowych wzrasta. Amyloidoblasty w zwiększonej ilości wytwarzają białko fibrylarne, co powoduje syntezę amyloidu w dużych ilościach.

Jednak z powodu defektu genetycznego w amyloidoklastach, który przyczynia się do zmniejszenia ich aktywności enzymatycznej, wystarczająca resorpcja amyloidu nie występuje. W rezultacie występuje zwiększone odkładanie amyloidu w tkankach i narządach [Mukhin N.A., 1981].

W szpiczaku amyloidoza rozwija się w wyniku zwiększonej produkcji paraprotein przez plazmocytów, co idzie w kierunku budowy amyloidu. Skład amyloidu z różnymi postaciami amyloidozy jest różny, co jest określone przez skład białka włókienek amyloidu.

W przypadku uszkodzenia mięśnia sercowego, nerwów obwodowych (obserwowanych głównie w idiopatycznej postaci amyloidozy) amyloid osadza się wokół włókien kolagenowych tkanki łącznej. W zmianach obserwuje się odkładanie amyloidu wokół włókien siatkowych

nerki, jelita, wątroba, nadnercza, trzustka (z dziedziczną i wtórną amyloidozą). Możliwe jest jednak połączenie perikolagenu i okołoporodowego odkładania się amyloidu, co zapewnia połączone zmiany różnych narządów i układów.

Kiedy amyloid jest osadzany w tkankach, zmniejsza się liczba funkcjonujących elementów, kardiomiocytów, hepatocytów, włókien nerwowych i kłębuszków nerkowych, co następnie prowadzi do rozwoju niewydolności narządów.

Tak więc w sercu amyloid jest osadzany pod wsierdzie, w zrębach i naczyniach mięśnia sercowego, a także wzdłuż żył w nasierdziu. W takim przypadku serce gwałtownie się powiększa, a liczba kardiomiocytów gwałtownie maleje. Wszystko to prowadzi do zmniejszenia funkcji skurczowej mięśnia sercowego i niewydolności serca, a także upośledzenia przewodnictwa i rytmu serca. W mózgu ze starczą amyloidozą amyloid znajduje się w tak zwanej płytce starczej kory, naczyń i błon. W skórze amyloid osadza się w brodawkach i ścianach naczyń krwionośnych, co prowadzi do ostrej atrofii naskórka. W wątrobie amyloid odkłada się między gwiaździstymi retikuloendotheliocytami naczyń sinusoidalnych, w ścianach naczyń krwionośnych, przewodach i tkance łącznej dróg wrotnych. W miarę kumulacji amyloidu zanikają komórki wątroby.

W nerkach amyloid osadza się w błonie kłębuszkowych naczyń włosowatych i kanalików nefronu, w mezangium, pętlach kapilarnych i wzdłuż tętniczek. W miarę kumulacji amyloidu większość nefronów zanika, umiera lub zostaje zastąpiona tkanką łączną - pojawia się pomarszczona nerka. Ten proces można przedstawić jako następujący schemat:

białkomocz -> zespół nerczycowy -> niewydolność nerek.

W związku z tym na obrazie klinicznym wyróżniono trzy etapy: 1) początkowy (proteinuryczny); 2) szczegółowe (nefrotyczne); 3) terminal (azotemiczny).

Obraz kliniczny Objawy amyloidozy są zróżnicowane i są określone przez: 1) lokalizację amyloidu w określonym narządzie; 2) nasilenie złogów amyloidu w narządzie; 3) główna choroba, przeciwko której rozwinęła się amyloid (z wtórną postacią amyloidozy).

W diagnozie mogą pojawić się trudności ze względu na fakt, że objawy kliniczne choroby będą zauważalne tylko przy pewnej ilości zdeponowanego amyloidu. W związku z tym „utajony” okres jest nieunikniony od momentu odkładania się amyloidu do wystąpienia objawów nieprawidłowego działania narządu lub układu.

Obraz kliniczny jest szczególnie jasny w przypadku uszkodzenia nerek - najczęstszej lokalizacji złogów amyloidu.

Na pierwszym etapie poszukiwań diagnostycznych na początkowym etapie praktycznie nie można uzyskać informacji wskazujących na uszkodzenie nerek w wyniku amyloidozy. Skargi pacjentów są związane z chorobą podstawową (z wtórną amyloidozą).

Historia zawiera informacje o obecności choroby (gruźlica płuc, zapalenie kości i szpiku, reumatoidalne zapalenie stawów itp.), Jej przebiegu i terapii. Same w sobie informacje te nie pozwalają zdiagnozować amyloidozy nerkowej, ale zwracają uwagę lekarza na tę możliwość..

W zaawansowanym stadium amyloidozy pacjenci skarżą się, z powodu rozwoju zespołu nerczycowego, na zmniejszenie ilości moczu, obrzęki o różnym rozpowszechnieniu i nasileniu, a także skargi na osłabienie, brak apetytu i zmniejszoną wydajność. Wraz z nimi, z wtórną amyloidozą, nadal pojawiają się skargi na przejaw choroby podstawowej.

W końcowym stadium dolegliwości są spowodowane przewlekłą niewydolnością nerek: zmniejszenie apetytu, nudności, wymioty (zaburzenia dyspeptyczne), bóle głowy, zaburzenia snu (zaburzenia układu nerwowego), swędzenie skóry.

Na II etapie poszukiwań diagnostycznych na wczesnym etapie można wykryć tylko objawy charakterystyczne dla choroby podstawowej (z wtórną amyloidozą).

Na etapie rozszerzonym ujawnia się: 1) obrzęk o różnej lokalizacji i nasileniu; przy znacznym zatrzymaniu płynów w ciele może pojawić się opłucna, wodniakard, przejściowe wodobrzusze; 2) nadciśnienie tętnicze (stwierdzone u 12 do 20% pacjentów z amyloidozą), rozszerzenie i przerost lewej komory; 3) wzrost wątroby i śledziony z powodu odkładania się w tkankach amyloidu (wątroba i śledziona są gęste, bezbolesne, ze spiczastą krawędzią); 4) objawy choroby podstawowej (z wtórną amyloidozą).

W końcowym etapie objawy są określane przez ciężkość niewydolności nerek: 1) zespół dystroficzny (zmiany na skórze i błonach śluzowych); 2) zespół surowiczo-stawowy (osteoartropatia, dna wtórna, suche zapalenie osierdzia, zapalenie opłucnej); 3) nadciśnienie tętnicze.

Na III etapie diagnostycznego poszukiwania amyloidozy uzyskuje się najważniejsze informacje do diagnozy, które można pogrupować w następujący sposób: 1) zespół moczowy; 2) zaburzenia metabolizmu białek i lipidów; 3) wykrywanie osadzania się amyloidu.

Zespół moczowy: 1) białkomocz jest najważniejszym objawem amyloidozy, rozwija się we wszystkich jej postaciach, ale najczęściej z wtórną amyloidozą. Białkomocz jest zwykle znaczny, dziennie uwalniane jest 2-20 g białka, którego główną częścią jest albumina. Globuliny są wydzielane w mniejszych ilościach; możliwe jest wydalanie moczu z prekursorem surowicy amyloidowej (białka SAA) z moczem. W końcowym etapie białkomocz utrzymuje się. W moczu można wykryć a-, a zwłaszcza g-glikoproteiny.

Odpowiednio, stopnie białkomoczu są wykrywane przez szkliste i rzadziej ziarniste cylindry. Mikrohematuria lub leukocyturia jest rzadko diagnozowana, jednak jej nasilenie nie odpowiada stopniowi proteurii (jak obserwuje się w kłębuszkowym zapaleniu nerek). Stopień zaburzeń metabolizmu lipidów w skrobiawicy odpowiada lipidurii z obecnością dwójłomnych kryształów w osadzie moczu.

Zaburzenia metabolizmu białek i lipidów: 1) hipoproteinemia w połączeniu z hipoalbuminemią i hiper-białkami-

Amyloidoza

Amyloidoza jest chorobą ogólnoustrojową, w której odkładanie się amyloidu (substancji białkowo-polisacharydowej (glikoproteiny)) występuje w narządach i tkankach, co prowadzi do naruszenia ich funkcji.

Amyloid składa się z białek kulistych i włókienkowych, które są ściśle powiązane z polisacharydami. Lekkie odkładanie się amyloidu w tkankach gruczołowych, zrębie narządów miąższowych i ścianach naczyń krwionośnych nie powoduje żadnych objawów klinicznych. Ale przy znacznych złogach amyloidu w narządach występują wyraźne zmiany makroskopowe. Objętość dotkniętego narządu wzrasta, jego tkanki stają się woskowe lub tłuste. W przyszłości zanik narządu rozwija się wraz z powstaniem niewydolności funkcjonalnej.

Występowanie amyloidozy wynosi 1 przypadek na 50 000 osób. Choroba występuje częściej u osób starszych..

Przyczyny i czynniki ryzyka

Amyloidoza zwykle rozwija się na tle długotrwałych ropnych stanów zapalnych (bakteryjne zapalenie wsierdzia, oskrzeli, zapalenia kości i szpiku) lub przewlekłych chorób zakaźnych (malaria, promienica, gruźlica). Rzadziej amyloidoza rozwija się u pacjentów z rakiem:

  • rak płuc
  • rak nerki;
  • białaczka;
  • limfogranulomatoza.

Amyloidoza może wpływać na różne narządy, a obraz kliniczny choroby jest zróżnicowany..

Następujące choroby mogą również prowadzić do amyloidozy:

  • sarkoidoza;
  • Choroba Whipple'a;
  • Choroba Crohna;
  • niespecyficzne wrzodziejące zapalenie jelita grubego;
  • łuszczyca;
  • Zesztywniające zapalenie stawów kręgosłupa;
  • reumatoidalne zapalenie stawów;
  • miażdżyca.

Istnieją nie tylko nabyte, ale także dziedziczne formy amyloidozy. Obejmują one:

  • Gorączka śródziemnomorska
  • Portugalska amyloidoza neuropatyczna;
  • Fińska amyloidoza;
  • Amyloidoza duńska.

Czynniki występowania amyloidozy:

  • genetyczne predyspozycje;
  • naruszenia odporności komórkowej;
  • hiperglobulinemia.

Formy choroby

W zależności od przyczyn, które go spowodowały, amyloidoza dzieli się na kilka postaci klinicznych:

  • starcze (starcze);
  • dziedziczny (genetyczny, rodzinny);
  • wtórny (nabyty, reaktywny);
  • idiopatyczny (pierwotny).

W zależności od tego, w których depozytach amyloidowych narządy są głównie deponowane, wydzielają:

  • amyloidoza nerkowa (postać nerczycowa);
  • amyloidoza serca (forma kardiopatyczna);
  • amyloidoza układu nerwowego (postać neuropatyczna);
  • amyloidoza wątroby (postać hepatopatyczna);
  • amyloidoza nadnerczy (postać epinefropatyczna);
  • APUD-amyloidoza (amyloidoza narządów układu neuroendokrynnego);
  • mieszana amyloidoza.

Amyloidoza jest również miejscowa i ogólnoustrojowa. W przypadku amyloidozy miejscowej obserwuje się dominujące uszkodzenie jednego narządu, z układowym - dwoma lub więcej.

Objawy

Obraz kliniczny amyloidozy jest zróżnicowany: symptomatologia zależy od czasu trwania choroby, lokalizacji złogów amyloidowych i ich intensywności, stopnia dysfunkcji narządu, cechy struktury biochemicznej amyloidu.

W początkowym (utajonym) etapie amyloidozy objawy nie występują. Złogi amyloidu można wykryć tylko pod mikroskopem. W przyszłości, wraz ze wzrostem depozytów patologicznej glikoproteiny, powstaje i postępuje niewydolność dotkniętego narządu, co determinuje cechy obrazu klinicznego choroby.

Czynniki występowania amyloidozy: predyspozycje genetyczne, upośledzona odporność komórkowa, hiperglobulinemia.

W przypadku amyloidozy nerek obserwowano od dłuższego czasu umiarkowane białkomocz. Następnie rozwija się zespół nerczycowy. Główne objawy amyloidozy nerek to:

  • obecność białka w moczu;
  • nadciśnienie tętnicze;
  • obrzęk
  • przewlekłą niewydolność nerek.

W przypadku amyloidozy serca charakterystyczna jest triada znaków:

  • zaburzenia rytmu serca;
  • kardiomegalia;
  • postępująca przewlekła niewydolność serca.

W późniejszych stadiach choroby nawet niewielki wysiłek fizyczny prowadzi do pojawienia się poważnego osłabienia, duszności. Na tle niewydolności serca może wystąpić zapalenie wielomięśniowe:

  • wysięk osierdziowy;
  • wysięk opłucnowy;
  • wodobrzusze.

W przypadku amyloidozy przewodu żołądkowo-jelitowego zauważalny jest wzrost języka (makroglossia), co wiąże się z odkładaniem się amyloidu w grubości jego tkanek. Inne objawy:

  • nudności;
  • zgaga;
  • zaparcia, a następnie biegunka;
  • złe wchłanianie składników pokarmowych z jelita cienkiego (zespół złego wchłaniania);
  • krwawienie z przewodu pokarmowego.

Amyloidowe uszkodzenie trzustki zwykle przebiega pod postacią przewlekłego zapalenia trzustki. Odkładanie amyloidu w wątrobie powoduje nadciśnienie wrotne, cholestazę i powiększenie wątroby.

W przypadku amyloidozy skóry woskowe guzki pojawiają się na szyi, twarzy i naturalnych fałdach. Często amyloidoza skóry w jej przebiegu przypomina liszaj płaski, neurodermit lub twardzinę skóry.

W przypadku amyloidozy układu mięśniowo-szkieletowego pacjent rozwija:

  • miopatia;
  • zapalenie okołostawowe kości ramiennej;
  • zespół cieśni nadgarstka;
  • zapalenie wielostawowe wpływające na symetryczne stawy.

Amyloidoza układu nerwowego jest ciężka, która charakteryzuje się:

  • uporczywe bóle głowy;
  • Zawroty głowy
  • demencja
  • nadmierne pocenie;
  • zapada się ortostatycznie;
  • porażenie lub niedowład kończyn dolnych;
  • polineuropatia.

Diagnostyka

Biorąc pod uwagę, że amyloidoza może wpływać na różne narządy, a obraz kliniczny choroby jest zróżnicowany, jej diagnoza przedstawia pewne trudności. Ocena stanu funkcjonalnego narządów wewnętrznych pozwala:

  • Ultradźwięk
  • Echokardiografia;
  • EKG;
  • radiografia;
  • gastroskopia (endoskopia);
  • sigmoidoskopia.

Występowanie amyloidozy wynosi 1 przypadek na 50 000 osób. Choroba występuje częściej u osób starszych..

Amyloidozę można założyć, jeśli w wynikach badań laboratoryjnych zostaną wykryte następujące zmiany:

  • niedokrwistość;
  • trombocytopenia;
  • hipokalcemia;
  • hiponatremia;
  • hiperlipidemia;
  • hipoproteinemia;
  • cylindruria;
  • leukocyturia.

W celu ostatecznej diagnozy konieczne jest wykonanie biopsji uszkodzonych tkanek (błona śluzowa odbytnicy, żołądka, węzłów chłonnych; dziąseł; nerek), a następnie badanie histologiczne uzyskanego materiału. Wykrywanie włókien amyloidowych w próbce testowej potwierdzi diagnozę..

Leczenie

W leczeniu pierwotnej amyloidozy stosuje się hormony glukokortykoidowe i leki cytostatyczne..

W przypadku wtórnej amyloidozy leczenie ma na celu przede wszystkim chorobę podstawową. Leki z serii 4-aminochinolin są również przepisywane. Zalecana redukcja soli o niskiej zawartości białka.

Rozwój terminalnego stadium przewlekłej niewydolności nerek jest wskazaniem do hemodializy.

Możliwe komplikacje i konsekwencje

Amyloidozę mogą komplikować następujące patologie:

  • cukrzyca;
  • niewydolność wątroby;
  • krwawienie z przewodu pokarmowego;
  • niewydolność nerek;
  • owrzodzenia amyloidowe żołądka i przełyku;
  • niewydolność serca.

Prognoza

Amyloidoza jest przewlekłą postępującą chorobą. W przypadku wtórnej skrobiawicy rokowanie zależy w dużej mierze od możliwości prowadzenia leczenia choroby podstawowej.

Wraz z rozwojem powikłań rokowanie pogarsza się. Po wystąpieniu objawów niewydolności serca średnia długość życia zwykle nie przekracza kilku miesięcy. Oczekiwana długość życia pacjentów z przewlekłą niewydolnością nerek wynosi średnio 12 miesięcy. Okres ten nieznacznie wydłuża się w przypadku hemodializy..

Zapobieganie

Zapobieganie pierwotnej (idiopatycznej) amyloidozie jest nieobecne, ponieważ przyczyna jest nieznana.

W celu zapobiegania wtórnej amyloidozie ważne jest, aby na czas zidentyfikować i leczyć choroby zakaźne, onkologiczne i ropne..

Zapobieganie genetycznym formom amyloidozy polega na udzieleniu porad medycznych i genetycznych parom na etapie planowania ciąży.

Wideo z YouTube na temat artykułu:

Wykształcenie: ukończył Państwowy Instytut Medyczny w Taszkiencie z dyplomem opieki medycznej w 1991 roku. Wielokrotnie odbywał zaawansowane kursy szkoleniowe.

Doświadczenie zawodowe: anestezjolog-resuscytator miejskiego kompleksu macierzyńskiego, resuscytator oddziału hemodializy.

Informacje są kompilowane i dostarczane wyłącznie w celach informacyjnych. Idź do lekarza przy pierwszych oznakach choroby. Samoleczenie jest niebezpieczne dla zdrowia.!

Według badań WHO codzienna półgodzinna rozmowa przez telefon komórkowy zwiększa prawdopodobieństwo rozwoju guza mózgu o 40%.

Nawet jeśli serce nie bije, to wciąż może żyć długo, jak pokazał nam norweski rybak Jan Revsdal. Jego „silnik” zatrzymał się na 4 godziny po tym, jak rybak zgubił się i zasnął na śniegu.

Amerykańscy naukowcy przeprowadzili eksperymenty na myszach i doszli do wniosku, że sok z arbuza zapobiega rozwojowi miażdżycy naczyń krwionośnych. Jedna grupa myszy piła zwykłą wodę, a druga sok z arbuza. W rezultacie naczynia drugiej grupy były wolne od płytek cholesterolowych.

Lek na kaszel „Terpincode” jest jednym z liderów sprzedaży, wcale nie ze względu na swoje właściwości lecznicze.

Dentyści pojawili się stosunkowo niedawno. W XIX wieku obowiązkiem zwykłego fryzjera było wyciąganie chorych zębów.

Najwyższą temperaturę ciała odnotowano w Willie Jones (USA), który został przyjęty do szpitala z temperaturą 46,5 ° C.

Osoba wykształcona jest mniej podatna na choroby mózgu. Aktywność intelektualna przyczynia się do tworzenia dodatkowej tkanki w celu zrekompensowania choroby.

Masa ludzkiego mózgu stanowi około 2% całkowitej masy ciała, ale zużywa około 20% tlenu wchodzącego do krwi. Ten fakt sprawia, że ​​ludzki mózg jest wyjątkowo podatny na uszkodzenia spowodowane brakiem tlenu..

Pierwszy wibrator został wynaleziony w XIX wieku. Pracował nad silnikiem parowym i miał leczyć kobiecą histerię.

Ludzki żołądek dobrze sobie radzi z ciałami obcymi i bez interwencji medycznej. Sok żołądkowy rozpuszcza nawet monety..

Ludzka krew „płynie” przez naczynia pod ogromnym ciśnieniem i, jeśli zostanie naruszona jej integralność, może strzelać do 10 metrów.

Ludzkie kości są cztery razy silniejsze niż beton.

Ponad 500 milionów dolarów rocznie wydaje się na same leki przeciwalergiczne w Stanach Zjednoczonych. Czy nadal wierzysz, że znajdziesz sposób na ostateczne pokonanie alergii??

Wątroba jest najcięższym organem w naszym ciele. Jej średnia waga wynosi 1,5 kg.

W Wielkiej Brytanii istnieje prawo, zgodnie z którym chirurg może odmówić wykonania operacji na pacjencie, jeśli pali lub ma nadwagę. Osoba powinna porzucić złe nawyki, a być może nie będzie potrzebować interwencji chirurgicznej.

Climax przynosi wiele zmian w życiu kobiety. Wygaśnięciu funkcji rozrodczej towarzyszą nieprzyjemne objawy, których przyczyną jest zmniejszenie wartości est.

AMYLOIDOZA

Amyloidoza (amyloidoza; grecki amylon - skrobia, eidos - typ + -ōisis), dystrofia amyloidowa - naruszenie metabolizmu białek, wyrażone w odkładaniu i akumulacji substancji białkowych w tkankach o charakterystycznych właściwościach fizykochemicznych. Etiologicznie i patogenetycznie łączy różne procesy prowadzące do powstania złożonego glukoproteiny - amyloidu w tkankach.

Badanie amyloidozy ułatwił opis Rokitansky'ego (S. Rokitansky, 1844) „choroby łojowej” i Virchow (R. Virchow, 1853) amyloidu, a także stworzenie eksperymentalnego modelu amyloidozy przez N. P. Krawkowskiego i Kuchinsky'ego (M. N. Kuczyński). Najczęstszym modelem kazeiny jest amyloidoza, uzyskiwana przez wstrzyknięcie podskórnie myszom lub królikom 5-10% zawiesiny lub roztworu kazeinianu sodu. Jednak eksperymentalna amyloidoza może być również spowodowana hodowlą Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa i błonicy Bacillus, gonococcus, Vibrio cholerae, terpentyny, enzymów proteolitycznych, koloidalnych roztworów siarki, selenu i innych.

Rozprzestrzenianie się amyloidozy w różnych krajach nie jest takie samo. Jego częstość w Hiszpanii wynosi 1,9% autopsji, w Portugalii - 1,4%, Izraelu - 0,55%, w Japonii - tylko 0,1%, co niektórzy autorzy tłumaczą cechami żywieniowymi populacji.

Najczęstszą lokalizacją amyloidozy jest nerka, w której jest ona wykrywana, według A. A. Demina (1970), w 1,4% przypadków, według G. P. Shultseva (1970), obejmująca obserwacje przekrojowe z lat 60-70, - w 1,9% przypadków.

Zadowolony

Amyloid i jego właściwości

Amyloid ma złożoną strukturę. Jego głównym składnikiem są białka, wśród których znajdują się zarówno białka fibrylarne (tkankowe) typu kolagenowego, jak i białka osocza - globuliny α i γ, fibrynogen. Polisacharydy amyloidowe reprezentowane są przez chondroitynę, kwas siarkowy i kwas hialuronowy, heparynę, kwas neuraminowy, z przewagą siarczanów chondroityny. Amyloid ma właściwości antygenowe; odporny na wiele enzymów, kwasów, zasad z powodu siły wiązań między białkiem a składnikami polisacharydowymi.

Skład chemiczny amyloidu nie jest taki sam dla różnych form i typów amyloidozy, co tłumaczy jego odmienne podejście do barwników (czerwień Kongo, fiolet metylowy lub goryczka, jod i jod-gruen) oraz różne intensywności charakterystycznej reakcji metachromatycznej; w niektórych przypadkach reakcja ta jest nieobecna (amyloid achromatyczny lub achroamyloid, paraamyloid). Najbardziej specyficzny dla amyloidu jest jego luminescencja z tioflawiną S lub T..

Amyloid ma włóknistą strukturę parakrystaliczną. Pod tym względem ma dychroizm i anizotropię (patrz); ten ostatni jest najbardziej wyraźny, gdy Kongo ma kolor czerwony (ryc. 1). Widmo dodatniej dwójłomności amyloidu mieści się w zakresie 540–560 nm. Te polaryzacyjno-optyczne właściwości amyloidu odróżniają go od kolagenu, retikuliny, elastyny.

Włókna amyloidowe wykryte za pomocą mikroskopii elektronowej mają średnicę 7,5 nm i długość do 800 nm; są pozbawione poprzecznego prążkowania. Każdy włókienek składa się z dwóch podfibryli (włókien) o średnicy 2,5 nm, które są umieszczone równolegle w odległości 2,5 nm od siebie. Ustalono wewnątrzkomórkowe tworzenie się włókienek amyloidowych, a także udział w fibrylogenezie komórek mezenchymalnych - komórki siatkowej, fibroblastu (ryc. 2), co pozwoliło uznać amyloid za nieprawidłowe białko fibrylarne.

W przeciwieństwie do kolagenu białka strukturalne włókien amyloidowych są bogate w tryptofan i nie zawierają hydroksyproliny, są związane z niewielką ilością obojętnych cukrów i kwasu sialowego.

Strukturalne i chemiczne właściwości włókienek decydują o specyficznym zabarwieniu amyloidu czerwonego Kongo, którego cząsteczki są mocno utrzymywane między włóknami włóknistymi przez wiązania wodorowe barwnikowych grup sulfo z głównymi grupami białkowymi.

Oprócz włókienek w amyloidie wydzielono określone struktury w kształcie prętów („pręty okresowe” lub składnik P) o średnicy 10 nm i długości do 400 nm. Składają się z oddzielnych pięciokątnych formacji o średnicy 9-10 nm, rozmieszczonych od siebie w odległości 4 nm. Każda taka formacja jest reprezentowana przez pięć trójkątnych elementów o średnicy do 2,5 nm. Struktury w kształcie prętów należą do glukoprotein pochodzących z surowicy, w nich, w porównaniu z włóknami amyloidowymi, zawartość obojętnych cukrów i kwasu sialowego jest znacznie wyższa; określają właściwości antygenowe amyloidu.

Etiologia i patogeneza

Etiologia i patogeneza amyloidozy nie są całkowicie jasne. Omówiono trzy główne teorie patogenezy amyloidozy..

I. Teoria lokalnej komórki genów Tayluma (G. Teilum, 1954) wyjaśnia amyloidogenezę tylko na poziomie komórkowym. W tym przypadku mówimy o syntezie przez komórkę siateczki śródbłonkowej nie amyloidu - złożonej heterogenicznej substancji składającej się ze struktur włóknistych i niefibrylarnych, ale tylko z jej prekursorów włóknistych. Amyloid powstaje na zewnątrz komórki w ścisłym związku ze strukturami włóknistymi tkanki łącznej. Zgodnie z tą teorią w amyloidogenezie można wyróżnić dwie fazy: pre-amyloid i faktycznie amyloid. Przed pojawieniem się amyloidu w układzie siateczkowo-śródbłonkowym obserwuje się proliferację i transformację plazmacytyczną z tworzeniem bogatych w RNA komórek pironinofilowych. W samej fazie amyloidowej następuje zahamowanie proliferacji komórek siateczkowo-śródbłonkowych, wyczerpanie komórek pironinofilnych, pojawienie się komórek bogatych w polisacharydy (komórki PAS), które „budują” substancję amyloidową. Teoria „lokalnej genetyki komórkowej” wyjaśnia wiele faktów znanych z obserwacji klinicznych i eksperymentalnych. Z punktu widzenia tej teorii można wyjaśnić, w szczególności, selektywność uszkodzeń elementów układu siateczkowo-śródbłonkowego w wtórnym A., szczególnie obszary najbardziej funkcjonalnie aktywne: strefy brzegowe pęcherzyków śledziony, sinusoidy wątroby. Znaczącym argumentem na rzecz teorii lokalnej genetyki komórkowej jest praca, która w przekonujący sposób pokazuje tworzenie się amyloidu w hodowli tkankowej. Jednak dowody na wewnątrzkomórkowe tworzenie włókien amyloidowych przez komórkę siateczkowo-śródbłonkową (komórka PAS) nie rozwiązują problemu na korzyść uznania teorii „lokalnej genetyki komórki” jako uniwersalnej.

II. Zgodnie z teorią immunologiczną Leschke-Letterera (N. Loeschke, E. Letterer, 1927) tworzenie amyloidu uważa się za wynik reakcji antygen-przeciwciało, gdzie antygen jest produktem rozpadu tkanki lub obcego białka, a amyloid jest osadem białka, który osadza się przede wszystkim w miejscach tworzenia przeciwciał. Amyloid występuje w warunkach słabej produkcji przeciwciał i nadmiaru antygenu. Hipergammaglobulinemia na etapie przedamyloidowym, upadek immunoglobulin podczas tworzenia amyloidu, charakter zmian morfologicznych w narządach i tak dalej przemawiają za teorią immunologiczną. Jednak ta teoria nie wyjaśnia przypadków rozwoju amyloidozy u osób z hipo- i agammaglobulinemią. Udział mechanizmów immunologicznych w rozwoju amyloidozy wymaga dalszych badań.

III. Teoria dysproteinozy lub organoproteinozy Cagleya (V. Cagli, 1961) uważa amyloid za produkt przewrotnego metabolizmu białek. Z punktu widzenia tej teorii głównym ogniwem w patogenezie amyloidozy jest dysproteinemia z nagromadzeniem w osoczu gruboziarnistych frakcji białkowych i nieprawidłowych białek. Hiperfibrynogenemia może być również warunkiem powstawania amyloidu..

Anatomia patologiczna

Złogi amyloidu mają typową lokalizację w ścianach naczyń krwionośnych i limfatycznych oraz w naczyniach śródmiąższowych lub przydechowych; w zrębie narządów wzdłuż włókien siatkowych lub kolagenowych; w wewnętrznej błonie struktur gruczołowych.

W zależności od stosunku amyloidu do różnych komórek (komórka siatkowata, fibroblast) lub do różnych włókien tkanki łącznej (siatkowata, kolagen), spośród których wyróżnia się amyloid, amyloidozę okołoustnikową i perikolagenową.

Amyloidoza okołotętkowa, w której amyloid wytrąca się wzdłuż błon zawierających naczynia krwionośne i gruczoły zawierające retikulinę, a także siateczkowy zrąb narządów miąższowych, charakteryzuje się przeważającą zmianą śledziony, wątroby, nerek (patrz kolor ryc. 1-3), nadnerczy, jelit i błony wewnętrznej małych naczyń i średniego kalibru (tak zwana miąższowa, typowa amyloidoza). Amyloidoza perikolagenu, w której amyloid wytrąca się wzdłuż włókien kolagenu, charakteryzuje się głównie uszkodzeniem przydań naczyń średnich i dużych kalibrów, mięśnia sercowego, mięśni prążkowanych i gładkich, nerwów, skóry (tzw. Mezenchymalna, amyloidoza układowa).

Niewielkie złogi amyloidu, wykryte jedynie w badaniu mikroskopowym, zwykle nie prowadzą do zaburzeń czynnościowych (klinicznie ukryty etap amyoidozy) i nie zmieniają wyglądu narządów.

Postępująca amyloidoza z reguły prowadzi do czynnościowej niewydolności narządu, która jest związana z zanikiem jej elementów miąższowych i stwardnieniem. Narząd nabiera objętości, staje się gęsty i łamliwy, ma w sekcji dziwny woskowaty lub tłusty wygląd („śledziona łojowa”, „woskowata wątroba”). Ostatecznie rozwija się zmarszczka narządu amyloidowa, np. zmarszczki amyloidowe nerek (ryc. 3). Tak więc różnorodność przyczyn amyloidozy i mechanizmy powstawania amyloidu sprawia, że ​​poszukiwanie jednolitej teorii amyloidogenezy jest nieuzasadnione. Oczywiście nie ma pojedynczej amyloidozy jako klinicznej koncepcji morfologicznej, są amyloidozy. Współzawodniczące teorie amyloidozy wyjaśniają tylko niektóre ogniwa w jej patogenezie (humoralne, tkankowe, komórkowe).

Istnieje jednak wiele objawów wspólnych dla wszystkich form amyloidozy. Należą do nich: dysproteinemia, która jest wyrazem upośledzonego metabolizmu białek i procesu aktualizacji białek organizmu; transformacja komórek układu siateczkowo-śródbłonkowego wraz z pojawieniem się struktury włóknistej amyloidu; typowe zmiany submikroskopowe poprzedzające pojawienie się amyloidu; pojedyncza submikroskopowa struktura amyloidu.

Ogólnie przyjęta klasyfikacja amyloidozy nie istnieje. Lubarsch (O. Lubarsch, 1929) i Reimann (N. A. Reimann, 1935) wyróżnili pierwotną (idiopatyczną) i wtórną amyloidozę. Briggs (G. W. Briggs, 1961) wyróżnia następujące typy amyloidozy: 1. Pierwotne: a) uogólnione; b) rodzina; c) oddechowy - podobny do guza (guzkowy) i rozproszony. 2. Wtórne. 3. Starcze serce. 4. Amyloidoza w szpiczaku. 5. Amyloidoza miejscowa podobna do guza (z wyłączeniem układu oddechowego).

Według Hellera (N. Heller, 1966) istnieją trzy grupy amyloidozy, w każdej z nich wyróżnia się szereg form:

I. Genetyczna (dziedziczna) amyloidoza: 1) rodzinna gorączka śródziemnomorska (choroba okresowa); 2) rodzinna amyloidoza z gorączką, pokrzywką i głuchotą (postać McCle-Wellsa); 3) neuropatyczny z pierwotną zmianą kończyn dolnych lub górnych; 4) kardiopatyczny.

II. Nabyta amyloidoza: 1) jako powikłanie przewlekłych infekcji (oskrzeli, gruźlicy, zapalenia kości i szpiku), chorób kolagenowych (reumatoidalne zapalenie stawów i inne), nowotworów złośliwych; 2) jako przejaw szpiczaka mnogiego.

III. Idiopatyczna amyloidoza: 1) klasyczna pierwotna; 2) nefropatyczny; 3) neuropatyczny; 4) kardiopatyczny; 5) zlokalizowane.

Przy różnych formach w każdej grupie rodzaj osadzania amyloidu (perireticular lub pericollagen) może być różny.

Klasyfikacja Hellera jest bardziej progresywna niż klasyfikacja Briggsa. Bardziej szczegółowo określa grupę idiopatyczną amyloidozę, w tym, oprócz uogólnionej postaci pierwotnej amyloidozy, jej różne warianty kliniczne z dominującym uszkodzeniem nerek, układu nerwowego, serca. Przypisanie do niezależnej grupy genetycznej amyloidozy jest uzasadnione, której pochodzenie jest związane z dziedziczną enzymopatią, która determinuje defekt w syntezie białek fibrylarnych organizmu. Wśród form dziedzicznej amyloidozy najczęstszą jest amyloidoza w przypadkach okresowych chorób (rodzinna gorączka śródziemnomorska), która jest szczególnie często opisywana wśród Ormian, Żydów, Arabów i dziedziczona w sposób autosomalny recesywny. W tym przypadku amyloidoza może być jedynym objawem tego genetycznie uwarunkowanego cierpienia (fenotyp II) lub rozwinąć się po okresie gorączki i ataków bólu (fenotyp I), prowadząc w obu przypadkach do niewydolności nerek. Przydziel również rowek. Amyloidoza portugalska, która przebiega z dominującą neuropatią obwodową i jest przenoszona w sposób dominujący, a amyloidoza z dominującym uszkodzeniem serca (kardiopatycznym), powodująca śmierć z powodu niewydolności serca.

Gafni (J. Gafni, 1964) redukuje całą różnorodność dziedzicznej amyloidozy do trzech typów (form) klinicznych i morfologicznych: 1) nefropatycznych, objawiających się białkomoczem, zespołem nerczycowym i mocznicą w końcowym stadium choroby; 2) neuropatyczny, charakteryzujący się postępującym zapaleniem wielonerwowym z zanikiem mięśni, impotencją, zaburzeniami jelitowymi i kacheksją; 3) kardiopatyczny, który charakteryzuje się zwiększoną niewydolnością serca.

Częstymi przyczynami nabytej (wtórnej) amyloidozy są przewlekłe swoiste infekcje (gruźlica, kiła), szczególnie przewlekłe ropienie (zapalenie kości i szpiku, oskrzeli), reumatoidalne zapalenie stawów, rzadziej wrzodziejące zapalenie jelita grubego, limfogranulomatoza, guzy („amyloidoza rakowa”).

Grupa wtórnej amyloidozy obejmuje także złogi perikolagenu tak zwanego paraamyloidu w szpiczaku i makroglobulinemię Waldenstroma związaną z przewrotną syntezą globulin przez komórki nowotworowe.

Wykazano, że w rozwoju wtórnej amyloidozy komplikującej przewlekłe infekcje, choroby kolagenowe, przewlekłe kłębuszkowe zapalenie nerek, rola reakcji immunologicznych (autoimmunologicznych) jest wielka. Mechanizm powstawania paraamyloidu sprowadza się do odkładania się paraproteiny w tkance, która wchodzi w reakcję białko - białko lub białko - polisacharyd, co prowadzi do wytrącania się nierozpuszczalnego paraamyloidu.

Zlokalizowana (lokalna) amyloidoza, przypisywana pierwotnej, ma pewne cechy. Amyloid, opadając na błonę śluzową nosa, gardła, strun głosowych, tchawicy i oskrzeli, w ścianie pęcherza moczowego i moczowodów, w tkankach powiek i języka, a także na skórze, tworzy struktury przypominające guzy (podobne do guza A.).

Klasyfikację Hellera należy uzupełnić starczą amyloidozą (grupa nabytej amyloidozy). U osób starszych najczęstszą jest amyloidoza mózgu, serca i wysepek Langerhansa, która według Schwartza (P. Schwartz, 1970) jest charakterystyczną patologiczną triadą anatomiczną, która powoduje starczą degradację psychiczną i fizyczną. Złogi amyloidu w innych narządach i tkankach osób starszych występują znacznie rzadziej. Schwartz uważa starczą amyloidozę za chorobę wieku i uważa, że ​​osoby starsze mają wyraźny związek z A., miażdżycą tętnic i cukrzycą, które łączą typowe zaburzenia metaboliczne.

Obraz kliniczny

Obraz kliniczny amyloidozy jest zróżnicowany i zależy od lokalizacji i intensywności złogów amyloidu w narządach, czasu trwania choroby, obecności powikłań. Staje się szczególnie demonstracyjny, gdy wpływa na nerki, serce, układ nerwowy, jelita.

Amyloidoza nerek

Nerki są często dotknięte zarówno wtórną amyloidozą, jak i pierwotną. Stopniowe rozprzestrzenianie się złogów amyloidowych z udziałem ściany naczyń prowadzi do zwiększenia białkomoczu wraz z początkiem zespołu nerczycowego, zmniejszenia przepływu nerkowego krwi, filtracji kłębuszkowej, rozwoju nadciśnienia nerkowego i azotemii. W takim przypadku można zaobserwować objawy choroby podstawowej prowadzącej do amyloidozy, takie jak reumatoidalne zapalenie stawów, choroba okresowa, limfogranulomatoza i inne, co czasem komplikuje rozpoznanie amyloidozy.

Pacjenci z amyloidozą nerek skarżą się na ogólne osłabienie, utratę apetytu, obrzęk, często najpierw występujący na nogach; później rozprzestrzeniają się po całym ciele, utrudniając oddychanie, trawienie i oddawanie moczu. W okolicy lędźwiowej występują bóle, szczególnie ostre i ostre, z zakrzepicą żył nerkowych. Nadciśnienie tętnicze, rozwija się niewydolność nerek.

W przypadku amyloidozy skąpomocz w okresie dużego obrzęku można zastąpić w fazie przewlekłej niewydolności nerek wielomoczem, ale często skąpomocz z obrzękiem utrzymuje się również w końcowym okresie choroby. Czasami występuje biegunka. Przy znacznym uszkodzeniu dystalnych kanalików można zaobserwować nadmierne wydalanie sodu i wody z moczem, jak w przypadku amyloidozy nadnerczy (zespół nerczycowy moczówki nosa) i kwasicy cewkowej.

W przypadku amyloidozy nerek charakterystyczna jest proteinuria (patrz), rozwijająca się we wszystkich postaciach choroby, ale najbardziej wyraźna w amyloidozie wtórnej. Jednocześnie od 2 do 20, a nawet 40 g białka jest uwalniane dziennie, głównie albumina i w mniejszych ilościach - globuliny, glikoproteiny, zwłaszcza α1-glikoproteiny itp. Znacząca proteinuria utrzymuje się w rozwoju przewlekłej, a nawet terminalnej niewydolności nerek.

Długotrwała utrata białka przez nerki, często przy mniejszym spożyciu pokarmu, zmniejszonym wchłanianiu, a czasem zwiększonym wydalaniu przez przewód pokarmowy, a także zwiększonym katabolizmie białek, prowadzi do hipoproteinemii i obrzęku.

Z reguły obrzęk rozwija się dość wcześnie i staje się powszechny i ​​trwały. Spadek zawartości albuminy we krwi i wzrost globulin α2 i γ są szczególnie stałe - dysproteinemia, nasilona przez główną chorobę (czynna gruźlica, zaostrzenie reumatoidalnego zapalenia stawów).

Występuje wzrost zawartości glikoprotein i lipoprotein odpowiednio we frakcjach α1 i β, przy jednoczesnym zmniejszeniu glikoprotein w albuminie, zmianie ulega zawartość immunoglobulin w surowicy i miano dopełniacza. Często ROE jest gwałtownie przyspieszany, a próbki osadów zmieniają się. Charakterystyczna jest hiperlipidemia z wysokim poziomem cholesterolu i znaczną przewagą β-lipoprotein. Hipercholesterolemia zwykle utrzymuje się u niedożywionych pacjentów (na przykład z jamistą gruźlicą), a także często w stadium mocznicowym, wraz z wyraźnym białkomoczem i obrzękiem.

Połączenie masywnego białkomoczu, hipoproteinemii, dysproteinemii, hipercholesterolemii i obrzęku jest klasycznym zespołem nerczycowym, który jest bardzo charakterystyczny dla amyloidozy nerek, obserwowanej średnio u 60% pacjentów po często bardzo długim utajonym stadium umiarkowanej białkomoczu. Pojawienie się rozwiniętego zespołu nerczycowego może być wywołane przez równoczesne zakażenie, chłodzenie, uraz, szczepienie, narażenie na lek, zaostrzenie choroby podstawowej.

W przypadku amyloidozy, hiperfibrynogenemii, hiperkoagulacji z rozwojem zakrzepicy żył nerkowych i innych. Możesz także wykryć leukocytozę we krwi, niedokrwistość, plazmocytozę szpiku kostnego, zespół cukrzycy nefrogennej.

Stosunkowo często wykrywane są uporczywe mikrohematuria, a czasami makrohematuria, a także leukocyturia, bez towarzyszącego odmiedniczkowego zapalenia nerek. Wykryto również lipidurię z obecnością kryształów dwójłomnych w osadzie moczu..

Według niektórych klinicystów najbardziej typową amyloidozą nerek jest przejście wczesnego, obrzękowego okresu z niewielkim białkomoczem do stadium obrzękowego, a następnie do okresu wyniszczenia lub mocznicy. Amyloidoza nerek przedstawia ewolucję klasycznej choroby Brighta.

Przewlekłe stadia niewydolności nerek (patrz) są charakterystyczne dla wszystkich głównych cech upośledzenia stężenia i funkcji wydalania azotu przez nerki - zmniejszenie ciężaru właściwego moczu, zmniejszenie filtracji kłębuszkowej, opóźnienie wydalania kreatyniny i innych toksyn azotowych. Zmarszczoną nerkę można również wykryć za pomocą panoramicznego prześwietlenia, skanowania, pneumoreny..

Nadciśnienie tętnicze z amyloidozą rozwija się częściej równolegle z uporczywą azotemią, niedokrwistością, czyli w końcowym stadium choroby jako przejawem rozproszonego uszkodzenia nerek, ale może być również na początku, co wiąże się z uszkodzeniem naczyń nerkowych.

Długotrwałe istnienie nadciśnienia tętniczego prowadzi do przerostu lewego serca z rozwojem niewydolności serca. Zaangażowane są naczynia dna oka. Jednak złośliwe nadciśnienie ze ślepotą i radykalnie zmienione EKG z amyloidozą jest rzadkie. W przypadku amyloidozy możliwe jest również zapaść w wyniku przywiązania powikłań zakaźnych i zakrzepowych lub postępujące niedociśnienie tętnicze z powodu amyloidozy nadnerczy..

Amyloidoza serca

W wtórnej skrobiawicy uszkodzenie serca występuje rzadko, aw pierwotnej, w tym rodzinnej, idiopatycznej i zaawansowanej skrobiawicy starczej, u 80–100% pacjentów. Klinicznie amyloidoza serca objawia się w postaci restrykcyjnej miokardiopatii, charakteryzującej się umiarkowanym przyrostem masy ciała (nie znajdującym żadnego innego wyjaśnienia patogenetycznego) i postępującą niewydolnością serca, która szybko staje się oporna na leczenie glikozydami nasercowymi. Na EKG obserwuje się zmniejszone napięcie kompleksów QRS, różne naruszenia przewodnictwa wewnątrzsercowego i inne oznaki uszkodzenia mięśnia sercowego. U wielu pacjentów białkomocz jest wykrywany, znacznie większy niż w przypadku zastoju nerek. Często wykrywana hipoproteinemia, hipoalbuminemia i hiperglobulinemia z prawidłowym cholesterolem w surowicy krwi. Oprócz postępującej niewydolności serca, z amyloidozą serca, możliwe jest zaciskające zapalenie osierdzia i uszkodzenie wsierdzia (jako rzadkie zespoły). Czasami amyloid osadza się w ścianach wewnątrz tętnic wieńcowych, zwężając ich światło; objawia się to odpowiednimi zmianami w mięśniu sercowym w EKG, w tym zmianami ogniskowymi.

Wielu autorów zidentyfikowało amyloidozę tarczycy. Zewnętrznie zagęszczony i powiększony gruczoł tarczowy przypomina jednocześnie zapalenie tarczycy Hashimoto (patrz choroba Hashimoto).

Amyloidoza żołądkowo-jelitowa

Informacje na temat częstości angażowania przewodu pokarmowego w amyloidozę budzą kontrowersje. Częstość uszkodzeń przewodu pokarmowego z amyloidozą jest trudna do ustalenia, ponieważ niektóre objawy są związane nie z faktyczną amyloidozą, ale z chorobami, na podstawie których rozwinęła się.

Zaburzenia przewodu żołądkowo-jelitowego (wzdęcia, zmniejszenie apetytu, zaburzenia czynności jelit) mogą być już w początkowej fazie amyloidozy. Wskaźnikiem porażenia naczyń włosowatych jelit jest zwiększone wydalanie albuminy oznaczonej I 131 z krwi, steatorrhea.

Zespół złego wchłaniania amyloidozy jest często opisywany i jest związany z odkładaniem się amyloidu w wyściółce jelitowej (patrz zespół złego wchłaniania). Biegunka wynikająca z dysbiozy jelitowej, a także obrzęk nerczycowy błony śluzowej jelit i jej zmian mocznicowych, znacznie pogarszają stan pacjentów, ponieważ prowadzą do dalszego zmniejszenia odżywiania, zmian w wodzie i równowadze elektrolitowej. Często zauważane zaparcia są związane z rozwojem amyloidozy w ścianie jelita, co prowadzi do jej pogrubienia i utraty funkcji motorycznych.

Dane sigmoidoskopii nie dają konkretnego obrazu; badanie histologiczne błony śluzowej po biopsji i obecność amyloidu są bardziej wartościowymi wskaźnikami diagnostycznymi. W literaturze opisano wiele przypadków z wyraźnymi objawami uszkodzenia przewodu żołądkowo-jelitowego. Należy do nich makroglossia, której towarzyszy dyzartria (patrz), dysfagia (patrz), trudności w żuciu. Przypadki amyloidozy są opisane z objawami zajęcia przełyku i żołądka, z poważnymi zaburzeniami motorycznymi, z bólem w obszarze „nadbrzusza”, nudnościami, anoreksją i wymiotami. Masywne złogi amyloidu mogą prowadzić do niedrożności światła naczyń krwionośnych, lokalnych zawałów serca, owrzodzeń z krwawieniem. Wiadomo, że częstością uszkodzeń wątroby jest trzeci narząd (po śledzionie i nerkach) w amyloidozie. Nie ma znaczącej różnicy w naturze patofotografii amyloidu w wątrobie oraz w klinicznych objawach różnych rodzajów amyloidozy. Jednym z patognomonicznych objawów jest powiększenie wątroby. Z reguły wątroba jest zwarta ze spiczastą krawędzią, bezbolesna przy badaniu palpacyjnym.

Hepato- i śledziony mogą być również związane ze specyfiką przebiegu chorób, w których rozwinęła się amyloidoza (na przykład reumatoidalne zapalenie stawów, septyczne zapalenie wsierdzia, niewydolność serca). Amyloidozie wątroby zwykle nie towarzyszą zaburzenia czynnościowe: żółtaczka i nadciśnienie wrotne są rzadkie; aktywność enzymów (w tym transaminaz) nie zmienia się, test z bromosulfaleiną i skany nie są zmieniane. Przy odwrotnym rozwoju amyloidozy wątroba może kurczyć się do normalnych rozmiarów. Biopsja wątroby ma zalety diagnostyczne w porównaniu z innymi metodami.

Amyloidoza trzustki jest mało widoczna. Czasami u takich pacjentów można wykryć przejściową małą glukozurię i zmiany aktywności niektórych enzymów - trypsyny i innych -..

Uszkodzenia układu nerwowego z amyloidozą

Ciężkie objawy neurologiczne są charakterystyczne dla niektórych form amyloidozy uwarunkowanej genetycznie, kiedy obraz kliniczny przypomina poważne objawy stwardnienia rozsianego i obejmuje wczesną utratę wrażliwości na temperaturę, upośledzone oddawanie moczu, impotencję, postępujący paraliż kończyn dolnych i rozprzestrzenianie się zaburzeń troficznych. W wtórnej skrobiawicy uszkodzenie układu nerwowego zwykle występuje w terminalnym (mocznicowym) stadium choroby.

Dziedziczna amyloidoza została wyizolowana dopiero w ostatnich latach i jak dotąd nie ma pełnego obrazu klinicznego obrazu choroby. Próbuje się połączyć dziedziczne formy w grupy (patrz wyżej).

Pierwotna amyloidoza moczu

Oprócz ogólnoustrojowej zmiany amyloidozy nerek - wtórnej (z powodu jakiegokolwiek przewlekłego, patologicznego procesu), istnieje pierwotna amyloidoza narządów moczowo-płciowych - idiopatyczna, zlokalizowana, zgodnie z klasyfikacją Hellera (N. Heller, 1966).

Pierwsze jej opisy zostały sporządzone pod koniec XIX wieku przez patologów. Khvalla (R. Chwalla, 1932) po raz pierwszy uznana za klinicznie pierwotną

Amyloidoza pęcherza i cewki prostaty.

W 1976 r. W literaturze opisano około 180 obserwacji pierwotnej amyloidozy układu moczowo-płciowego. Znaleziono go w miedniczce nerkowej, moczowodzie, pęcherzu moczowym, cewce moczowej, pęcherzykach nasiennych, gruczole krokowym, jądrze, penisie. Najczęściej dotyczy to pęcherza i pęcherzyków nasiennych. Większość pacjentów ma ponad 60 lat; częściej mężczyźni chorują.

Etiologia zlokalizowanej pierwotnej amyloidozy jest w dużej mierze nieznana. Niektórzy badacze podkreślają znaczenie czynnika starczego, ponieważ częstotliwość tej choroby znacznie wzrasta z wiekiem; inni autorzy zauważają częste połączenie guza i amyloidozy. (V.V. Serov, A. Yu. Gritsman, 1975).

Rozpoznanie opiera się na próbkach z barwnikami (czerwień Kongo, błękit metylenowy itp.), Chociaż wyniki tych próbek są niespójne, a także biopsja.

Nie ma zachowawczego leczenia pierwotnej amyloidozy narządów moczowo-płciowych. Charakter operacji zależy od lokalizacji procesu.

Rokowanie po operacji jest zwykle korzystne..

Pierwotna amyloidoza miednicy nerkowej występuje rzadko. Klinicznie objawia się jako ropomocz, krwiomocz. Zaburzenia czynności nerek są zaburzone, z obustronnym uszkodzeniem może rozwinąć się niewydolność nerek. Na radiogramach, w zależności od lokalizacji nerek, wykrywane są cienie podejrzane o kamienie (z powodu zwapnienia złogów amyloidowych) i wady wypełnienia. Diagnoza jest częściej ustalana po nefrektomii (patrz) lub podczas sekcji zwłok. W miednicy występuje zagęszczenie i pogrubienie ściany wyłożonej drobnymi osadami. Oprócz nefrektomii można również wykonać operację zachowującą narząd - usunięcie zwapnionego uszkodzenia amyloidu z miednicy i nefrostomii (patrz), jak donieśli G. Chisholm i in. (1967).

Pierwotna amyloidoza moczowodów występuje również rzadko. Choroba może rozwijać się w każdym wieku, częściej u kobiet, dotyczy tylko moczowodu miednicy.

Znaki diagnostyczne: ból w okolicy lędźwiowej i krwiomocz; Rentgen - określa się wadę wypełniającą lub zwężenie moczowodu, powyżej której rozszerza się moczowód i miednica. Przy cystoskopii obraz krwotocznego zapalenia pęcherza i obrzęku błony śluzowej pęcherza wokół ujścia dotkniętego moczowodu. Diagnozę różnicową należy przeprowadzić z guzem, endometriozą, gruźlicą moczowodu. Podczas operacji stwierdza się ostre zagęszczenie i pogrubienie dotkniętego odcinka moczowodu. Interwencja polega na resekcji moczowodu i zastosowaniu cewki moczowej - bezpośrednio lub metodą Boari (patrz operacja Boari, Ureterocystoneostomia).

Pierwotną amyloidozę pęcherza moczowego po raz pierwszy opisał Solomin (P. Solomin, 1897), który odkrył autopsję pęcherza z „guzem”, który okazał się amyloidem podczas histolu.

W literaturze domowej tę chorobę opisali C. A. Sinkevichus i L. Yu. Lutkus (1966). W literaturze światowej opublikowano ponad 80 obserwacji. Amyloid osadza się głównie w warstwie podśluzówkowej pęcherza, w ścianach naczyń krwionośnych i między włóknami mięśniowymi. Makroskopowo - tworzenie bulw z owrzodzeniem błony śluzowej, bardzo przypomina nowotwór złośliwy.

Najczęstszym objawem jest krwiomocz, spowodowany odkładaniem się amyloidu w ścianach naczyń krwionośnych, które tracą zdolność kurczenia się. Rzadziej obserwowane bolesne oddawanie moczu, tępy ból w okolicy lędźwiowej. Dzięki cystoskopii - bulwiaste formacje guzowate o żółtym kolorze, stopniowo nabierają ciemnoczerwonego koloru i przechodzą martwicze zmiany w środku ze strefą krwotoczną na obwodzie. Na rentgenogramie - wada wypełnienia charakterystyczna dla nowotworu.

U większości pacjentów błędnie zdiagnozowano raka pęcherza moczowego, rzadziej zapalenie pęcherza moczowego, endometriozę, malakoplakii, gruźlicę, naczyniaki krwionośne.

Główną rolę w rozpoznaniu choroby odgrywa biopsja (w tym wewnątrznaczyniowa), a podczas operacji - histol, badanie ściany pęcherza.

Leczenie chirurgiczne: segmentowa resekcja pęcherza. Czasami - przy całkowitym uszkodzeniu pęcherza z amyloidozą - wykonuje się cystektomię (patrz).

Pierwotna amyloidoza cewki moczowej. Amyloid osadza się pod nabłonkiem przednim w postaci małych guzków przypominających guz, zwężających światło cewki moczowej. Objawy choroby, takie jak zmiany w cewce moczowej, są podobne do objawów guza cewki moczowej. W niektórych przypadkach choroba jest mylona z rakiem i tylko biopsja nadaje jasność diagnozie. Najbardziej skutecznym leczeniem jest łyżeczkowanie [Tripati, Desotels (V. N. Tripathi, R. E. Desautels), 1969].

Amyloidoza prostaty była wcześniej uważana za przypadkowe odkrycie patologiczne, jednak stwierdzono ją również w praktyce klinowej. Tak zwane komórki amyloidu gruczołu krokowego (corpora amylacea prostatae) nie mają nic wspólnego z amyloidozą i nie powinny być brane pod uwagę w diagnozie. Amyloid osadza się w nabłonku przewodów gruczołu krokowego lub w naczyniach krwionośnych; uszkodzenie naczyń u starszych pacjentów może powodować ciężkie krwawienie podczas operacji gruczołu krokowego.

Główną metodą diagnozowania choroby jest biopsja, a najbardziej odpowiednim leczeniem jest przezcewkowa resekcja gruczołu krokowego (patrz gruczolak prostaty).

Pierwotna miejscowa amyloidoza pęcherzyków nasiennych. Odkładanie amyloidu jest zwykle znaczące i nabiera charakteru podobnego do guza. Choroba często przebiega bezobjawowo, ale pojawienie się hemospermii w wieku podeszłym i starszym (przy braku innych przyczyn, które ją powodują) można wytłumaczyć amyloidozą pęcherzyków nasiennych.

Konieczne jest różnicowanie amyloidozy z guzem, gruźlicą, niespecyficznym procesem zapalnym w pęcherzykach nasiennych. Leczenie jest objawowe. Rzadko obserwowana spontaniczna regresja zmian patologicznych.

Pierwotna amyloidoza jąder występuje rzadko. Konieczne jest różnicowanie go z guzem, który osiąga się za pomocą biopsji jądra.

Leczenie - orchidektomia lub resekcja jądra (patrz).

Pierwotna amyloidoza prącia jest niezwykle rzadką chorobą (opisana jest tylko jedna obserwacja z lokalizacją procesu na głowie prącia).

Amyloidoza starcza mózgu

Koncepcja została wprowadzona do patologicznej anatomii mózgu Divry (P. Divry) w 1942 roku.

Najważniejszym etapem badań atrofii starczej mózgu było odkrycie w 1892 r. Block (P. Blocq) i G. Marinescu rozrzucone wokół naczyń kory mózgowej małych guzków lub zaokrąglonych ciał o średnicy około 60 mikronów. Nazywa się je tabliczkami starczymi. Charakter amyloidu płytek starczych i inne objawy amyloidozy mózgu zostały odkryte i zbadane przez Divry. Wykazał, że starcze płytki mają wszystkie właściwości fizykochemiczne amyloidu, związane ze ścianą małych naczyń. Amyloidoza starcza naczyniowo-mózgowa i mózgowo-naczyniowa, a także amyloidoza starcza wyściółki komór i splotu naczyniowego.

Mikroskopia elektronowa materiału biopsyjnego pobranego z mózgu za pomocą igły w naczyniach i płytek starczych na najwcześniejszych etapach ich rozwoju ujawniła fibryle amyloidowe podobne do tych w amyloidozie wtórnej, pierwotnej i eksperymentalnej.

Masy włókienek amyloidu znaleziono w centrum płytek pozakomórkowych i w sąsiadujących komórkach mikrogleju, co sugeruje ich udział w wytwarzaniu białka włókienka amyloidu. Ultrastruktura splotów neurofibryli Alzheimera jest reprezentowana przez tak zwane skręcone rurki. Pochodzenie tych formacji pozostaje niejasne (zmiana mikrotubul, tworzenie nowego białka), ale związek z amyloidozą jest odrzucony.

Schwartz (P. Schwartz) nie klasyfikuje amyloidozy starczej mózgu jako wtórnej lub pierwotnej, uważając ją za niezależną formę z dominującym uszkodzeniem mózgu, serca, naczyń krwionośnych i trzustki (tak zwana triada Schwartza).

Zanik kory mózgowej i opuchlizna są charakterystyczne dla amyloidozy starczej mózgu. Masa mózgu jest znacznie zmniejszona. Dropsy prowadzi do półprzezroczystości lejka mózgu. Zauważono wyraźnie zaznaczoną kacheksję. Plamy z badań (hematoksylina-eozyna i Nissl) ujawniają rzadkie różowe i niebieskie plamki blaszek. Amyloid wykrywa się za pomocą czerwonego Kongo w roztworze alkalicznym, a następnie badania leków w świetle spolaryzowanym; Fluorochromowanie skrawków tioflawiną S lub tioflawiną T i czerwienią tiazynową według Heitingera i gejzeru jest uważane za selektywną metodę wykrywania amyloidu. Połączenie płytek starczych z naczyniami włosowatymi jest dobrze wykrywane za pomocą impregnacji plastra według Snesareva.

Prognoza

Rokowanie zależy od charakteru choroby, w której rozwinęła się amyloidoza, powikłań związanych zarówno z chorobą podstawową i samą amyloidozą, jak i z leczeniem (stosowanie kortykosteroidów). Obecność rozległej limfogranulomatozy, nieoperacyjnego guza, szpiczaka determinuje złośliwość i śmiertelny wynik amyloidozy w bliskiej przyszłości po wystąpieniu białkomoczu.

Diagnoza

Rozpoznanie pierwotnej układowej, dziedzicznej skrobiawicy opiera się na dokładnej analizie genetycznej. Obecność choroby u innych członków rodziny lub kilku pokoleń rozwiązuje ten problem na korzyść dziedzicznego charakteru choroby. Amyloidoza starcza ma polimorficzne objawy kliniczne w zależności od lokalizacji złogów amyloidowych i dysfunkcji narządów.

Pojawienie się i postęp białkomoczu, występowanie zespołu nerczycowego lub niewydolności nerek, gdy istota nefropatii pozostaje niejasna lub gdy utrzymuje się ciężka niewydolność serca, neuropatia, niewyjaśniona z innych przyczyn, każe mi myśleć przede wszystkim o skrobiawicy.

Prawdopodobieństwo rozpoznania amyloidozy wzrasta wraz z wykryciem hepato- i śledziony.

Najbardziej niezawodną metodą diagnozy amyloidozy jest biopsja narządów (nerek, błony śluzowej odbytnicy, dziąseł, węzłów chłonnych, wątroby), która pomaga rozpoznać chorobę podstawową, w której rozwinęła się amyloidoza (gruźlica, nowotwór złośliwy). Biopsja nerki była w stanie wykryć amyloid w warstwie rdzeniastej kilka lat przed wystąpieniem białkomoczu, co pozwoliło nam zidentyfikować przedkliniczny okres choroby i postawić pytanie o terminowe zapobieganie amyloidozie.

Leczenie

Leczenie amyloidozy jest najczęściej leczeniem choroby nerek wykrytej na etapie zespołu nerczycowego. Przy wystarczającej funkcji wydalania azotu przez nerki zalecana jest pełnoprawna dieta z ograniczeniem chlorku sodu, zaburzona równowaga elektrolitów jest regulowana, ostrożnie stosuje się leki moczopędne i przeciwnadciśnieniowe. Podczas niewydolności nerek stosuje się cały arsenał leków stosowanych w mocznicy. Na etapie terminalnej niewydolności nerek wskazane jest leczenie hemodializy. Dalsze perspektywy leczenia amyloidozy otwierają się na przeszczep nerki.

Dostępne dane na temat patogenezy amyloidozy umożliwiają nakreślenie następujących głównych opcji leczenia: 1) eliminacja czynników przyczyniających się do powstawania amyloidu; 2) hamowanie produkcji amyloidu; 3) skutki prowadzące do resorpcji amyloidu.

Należy podkreślić znaczenie aktywnego leczenia choroby podstawowej, w której rozwinęła się amyloidoza. Dotyczy to wtórnej amyloidozy w przewlekłych infekcjach i procesach ropnych..

Usunięcie ogniska przewlekłego ropienia, stosowanie dużych dawek antybiotyków i sulfonamidów czasami poprawia stan pacjenta i wskaźniki czynności nerek, że możemy mówić o odwrotnym rozwoju amyloidozy. Na przykład usunięcie złośliwego guza nerek doprowadziło do zmniejszenia wielkości wątroby amyloidu w ciągu 20 miesięcy (diagnoza została potwierdzona histologicznie). Aktywne leczenie przedłużonego septycznego zapalenia wsierdzia spowodowało resorpcję amyloidu w tkance wątroby, co potwierdzono powtarzającymi się biopsjami.

Możliwe jest, że długotrwałe stosowanie surowej wątroby i leków z serii 4-am-chinquoliny służy jako patogenetyczna metoda wpływania na rozwój amyloidozy. Mówimy o dodatkowym wprowadzeniu niektórych aminokwasów, enzymów i syntetycznych środków przeciwmalarycznych, takich jak chingamina (delagil), wpływających na funkcję siateczkowo-śródbłonka, przyczyniających się do zahamowania tworzenia i prawdopodobnie resorpcji już wytrąconego amyloidu.

Wprowadzenie kortykosteroidów, cytostatyków i surowicy przeciwiplymocytowej w amyloidozie nie zostało wykazane.

Amyloidoza skóry

Amyloidoza skóry to odkładanie się mas amyloidu w różnych warstwach skóry. Występuje miejscowa i układowa amyloidoza skóry, pierwotna i wtórna.

Pierwotna zlokalizowana amyloidoza skóry (dotyczy tylko skóry) ma następujące odmiany:

1. Porosty amyloidowe - porosty amyloidosus (Freudenthal) lub amy-loidosis cutis localis nodularis et dissemuiata (Gutmann) - liczne, małe, ściśle rozmieszczone, ale nie stopione, gęste, częściowo błyszczące, półprzezroczyste, stożkowe lub płaskie guzki o normalnym kolorze skóry lub niebieskawym fioletowy. Są one zlokalizowane na powierzchni prostownika kończyn, głównie w okolicy nóg (tsvetn. Ryc. 5). Chorobie towarzyszy bolesne swędzenie. W wyniku ciągłego drapania dochodzi do wyraźnego lichenizacji i często bliznowatego zaniku dotkniętej skóry („świąd biopsyjny”).

2. Amyloidoza skóry plamistej - amyloidoza plamista (Palitz, Peck) - pojedyncze lub wielokrotne, okrągłe lub liniowe, lekko unoszące się różowobrązowe plamy o niewielkich rozmiarach, zlokalizowane częściej na skórze kończyn. Swędzenie nie jest trwałe.

3. Amyloidoza skórna podobna do guza - formacje nowotworowe różnej wielkości, pojedyncze lub wielokrotne, znajdują się w skórze właściwej i podskórnej, najczęściej na twarzy, klatce piersiowej, okolicy narządów płciowych. Skóra nad nimi jest atroficzna, łatwo marszczy się, przypomina bibułkę; mogą się na nim tworzyć pęcherze z wiotką oponą i przezroczystą zawartością.

Starsi mężczyźni często cierpią na pierwotną zlokalizowaną amyloidozę skóry; znane są przypadki tej choroby od kilku pokoleń.

Wtórna zlokalizowana amyloidoza skóry - odkładanie się amyloidu w skórze wcześniej dotkniętej innymi dermatozami (brodawki łojotokowe, rogowacenie, owrzodzenia troficzne i ropne, choroba Bowena i inne).

Podstawowy układowy amyloid skóry - amyloidoza cutis metabolica (Königstein) - odkładanie się amyloidu w skórze podczas ogólnej amyloidozy z uszkodzeniem narządów wewnętrznych (patrz wyżej). Charakteryzuje się pojawieniem się na bladej, porcelanowej skórze różnych wysypek: a) gładkie woskowe małe grudki, kolor skóry lub żółtawy, na twarzy, szczególnie w okolicy orbit, szyi i genitaliów (kolor ryc.), Często ze składnikiem krwotocznym; b) gładkie, gęste żółtawe płytki o różnych rozmiarach, często na skórze kończyn; c) węzły i formacje nowotworowe z dominującą lokalizacją na ciele; d) plamica (wybroczyny, wybroczyny) z reguły na twarzy, szyi, błonach śluzowych. Ponadto łysienie, zwykle uniwersalne; dystrofia paznokci (płytki paznokcia stają się matowe, kruche, możliwa jest anonymia); biała akantoza (Sorro) - brodawkowate narośla i pogrubienie skóry w fałdach, podobne do acanthosis nigricans (patrz), ale hipochromiczne; erytrodermia o żółtawo-czerwonym odcieniu [„pomarańczowy człowiek” (Gougerot, Grupper)], makrocheilia, macroglossia, kserostomia. Swędzenie jest zwykle nieobecne. Wtórna układowa A. skóra jest niezwykle rzadka.

Histopatologia. Masy amyloidowe mogą być osadzane w warstwie brodawkowej skóry właściwej bezpośrednio pod naskórkiem (porost amyloidu, amyloidoza cętkowana skóry) lub mogą być rozproszone w skórze właściwej i podskórnej, wokół gruczołów łojowych i torebek do włosów, wpływając na głębokie naczynia skóry właściwej przez rodzaj okołokolagenu (patrz powyżej system pierwotny) ).

Aby potwierdzić diagnozę amyloidozy skóry, stosuje się test z czerwienią Kongo (Marchionini-John), w której do chorej skóry wstrzykuje się 1,5% roztwór czerwieni Kongo (1 ml podskórnie lub 0,1 ml śródskórnie). Obszary z odkładaniem amyloidu po 24–48 godzinach są wyraźnie i trwale zabarwione na czerwono, a otaczająca skóra jest bardzo słaba.

Przebieg amyloidozy skóry jest przewlekły. Prognozy dla zlokalizowanych form są korzystne, z układową amyloidozą skóry - zależy od stopnia uszkodzenia narządów wewnętrznych. Amyloidozę skóry należy odróżnić od neurodermitów, liszaja płaskiego, twardziny skóry.

Leczenie jest często niejednoznaczne. Zalecany jest koncentrat witaminy A, antymetabolity, diatermocoagulacja i radioterapia. Zewnętrznie przepisywane opatrunki żelatynowo-cynkowe.

Amyloidoza u dzieci

Dzieci rzadko cierpią na amyloidozę ogólną; u noworodków prawie nigdy nie występuje. U dzieci w wieku przedszkolnym i szkolnym amyloidoza rozwija się jako powikłanie (amyloidoza wtórna) i rzadziej poza jakąkolwiek chorobą (pierwotną).

W moczu, urobilin, niewielkie białkomocz. Niedokrwistość, leukopenia, trombocytopenia. Zwiększona zawartość aldolazy, transaminazy, zmienionych próbek osadów. Hipoalbumemia, hipergammaglobulinemia. Powolna eliminacja bromosulfaleiny. Przy biopsji wątroby brak odkładania amyloidu

Częściej amyloidoza u dzieci występuje z reumatoidalnym zapaleniem stawów, znacznie rzadziej z zapaleniem kości i szpiku, gruźlicą, toczniem rumieniowatym układowym, nowotworami złośliwymi, limfogranulomatozą, chorobami okresowymi.

Częstość amyloidozy u dzieci z reumatoidalnym zapaleniem stawów wynosi od 2,7 do 15,6%, średnio 5%.

POSEŁ. Matveyev i wsp. Ujawnili amyloidozę u dzieci z zapaleniem nerek z ciężkim zespołem nerczycowym (3,7% przypadków).

Według B. M. Kavaliv nerczyca amyloidowa była 10 razy rzadziej u dzieci z gruźlicą kostno-stawową niż u dorosłych (około 0,2%).

Amyloidoza u dzieci jest trudna i postępuje szybciej niż u dorosłych. U pacjentów z najkrótszym czasem trwania choroby podstawowej obserwuje się izolowane uszkodzenie nerek, śledziony lub wątroby.

U dzieci głównie dotyczy to nerek. Białkomocz pojawia się w osadzie bez elementów patologicznych. Początkowo jest niestabilny i nieistotny, z kłębuszkowym zapaleniem nerek - uporczywy. Później białkomocz ma tendencję do wzrostu, a osad moczu jest rzadki, z mikrohematurią, mikroleukocyturią i pojedynczymi szklistymi i ziarnistymi cylindrami. Bladość skóry stopniowo wzrasta, powiększenie wątroby, powiększenie śledziony, przyspieszenie ROE, utrzymuje się trombocytoza. Obserwuje się utrzymującą się dysproteinemię spowodowaną wzrostem globuliny α2. W miarę postępu amyloidozy łączą się obrzęk, wzrost białkomoczu, wielomocz, nokturia, hipostenuria. Α-globulinemia wzrasta, w mniejszym stopniu - β-globulinemia. Hipoproteinemia, hipoalbuminemia nasila się. U większości dzieci hiperlipidemia jest określana, rzadziej - hipercholesterolemia. We krwi, przyspieszony ROE, neutrofilowa leukocytoza, niedokrwistość. W przyszłości azotemia wzrasta, pojawia się zespół krwotoczny, rozwija się mocznica.

W reumatoidalnym zapaleniu stawów, w miarę postępu amyloidozy, wzrost humoralnych wskaźników aktywności procesu, zjawiska wysiękowe w stawach ustępują. W przypadku choroby okresowej często stwierdza się nadciśnienie, a rzadziej zespół wątrobowo-płaski. W innych chorobach kolagenowych amyloidozie zwykle nie towarzyszy zespół nerczycowy lub jest łagodny.

W przypadku wczesnej diagnozy amyloidozy bardzo ważne jest badanie elektroforetyczne białek surowicy i biopsja narządów. Test z czerwienią Kongo nie jest bardzo czuły, ale powinien być stosowany do diagnostyki różnicowej..

Diagnostyka różnicowa amyloidozy u dzieci - patrz tabela.

Diagnostyka różnicowa amyloidozy i innych klinicznie podobnych chorób u dzieci
ChorobaWiekAnamnezaObjawy klinicznePływDane z badań laboratoryjnych
Amyloidoza z zespołem nerczycowymPrzedszkole, szkołaPrzewlekłe ropne procesy, przewlekłe infekcje, np. gruźlica, reumatoidalne zapalenie stawów - choroba Stilla itp..Pojawienie się pierwszych objawów amyloidozy w ciągu jednego do trzech lat od wystąpienia choroby podstawowej. Stopniowy rozwój obrzęku. Powiększona wątroba i śledziona są gładkie, gęste. Pod koniec choroby zespół krwotocznyDługi, progresywnyNa początku choroby przemijający białkomocz, a następnie masywny; α2)-globulinemia, hipoalbuminemia, rzadko hipercholesterolemia. Przyspieszone ROE, leukocytoza, trombocytoza. Wczesne naruszenie zdolności koncentracji nerek. Pozytywny wynik testu z czerwienią Kongo. Po biopsji nerek przez nakłucie obserwuje się odkładanie amyloidu
Wrodzona nerczyca lipidowaPierwsze miesiące życia lub 1-2 lataWskazanie rodzinnego charakteru choroby. Choroba nerek matkiStopniowy rozwój obrzękuPrąd falowyOgromny białkomocz. hipercholesterolemia. Brak biochemicznych i laboratoryjnych oznak aktywności procesu. Po biopsji nerki obserwuje się mikrocystyczne zmiany w tkance nerkowej.
Rozlane kłębuszkowe zapalenie nerek (postać nerczycowa)Częściej w przedszkoluRozwija się 1-3 tygodnie po bólu gardła, zaostrzeniu zapalenia migdałków, szkarlatynie, ostrej choroby układu oddechowegoSzybki rozwój obrzęku obwodowego i brzusznego, 1-3 tygodnie po zakażeniu, wzrost wątrobyOstry lub pomachałCiężkie białkomocz, hipoproteinemia, α-globulinemia, hipercholesterolemia
Marskość wątrobyW każdym wiekuRozwija się częściej po chorobie BotkinaSucha skóra, drapanie, dystrofia. Wątroba o gęstości kamienistej, nierówny brzeg, często powiększona śledziona. Wyraźna sieć żylna na brzuchu. Najpierw pojawia się wodobrzusze, a następnie obrzęk górnej części ciałaPowolnyPrzyspieszony ROE. Z biopsją nerek przez nakłucie, dane dotyczące błoniastego i błoniasto-proliferacyjnego zapalenia nerek

W przypadku amyloidozy przeprowadza się leczenie głównego procesu patologicznego leżącego u podstaw jego rozwoju. Wczesne leczenie i eliminacja choroby podstawowej może prowadzić do odwrotnego rozwoju amyloidozy.

Wraz z rozwojem zespołu nerczycowego leczenie stosuje się zgodnie z objawami klinicznymi.

Ostatnio do leczenia amyloidozy stosowano leki z serii 4-aminochinolinowej (chlorochina, rezochina, delagil itp.). Pytanie o stosowanie hormonów steroidowych pozostaje kontrowersyjne. Według większości autorów leki kortykosteroidowe w leczeniu amyloidozy nie są bardzo skuteczne..

Bibliografia

Andreeva N.E. i Alekseev G.A. Amyloidosis in Myeloma (Paraamyloidosis), Probl. hematol. i przelew, krew, t. 13, nr 3, str. 16, 1968; Vinogradova O. M. i inna pierwotna rodzinna amyloidoza, Ter. arch., t. 41, nr 2, s. 1 105, 1969, bibliogr.; Davydovsky I.V. Rana postrzałowa osoby, t. 2, s. 1 351, M., 1954; Rukosuev V. S. Immunomorfologiczna identyfikacja fibryny w masach amyloidowych, Arch. patol., t. 27, nr 9, str. 32, 1965; Serov V.V. Niektóre kontrowersyjne kwestie w klasyfikacji amyloidozy, ibid., T. 32, nr 6, str. 8, 1970, bibliogr.; Tareev E. M. i wsp. W sprawie problemu zespołu nerczycowego, Ter. arch., t. 35, nr 11, str. 9, 1963, bibliogr.; Andrade S. a. o. Dziedziczna amyloidoza, Arthr. i Rheum., v. 13, p. 902, 1970, bibliogr; Brigs G. W. Amyloidosis, Ann. stażysta. Med., V. 55, str. 943, 1961, bibliogr.; Cathcart E. S., Skinner M. a. Cohen A. S. Immunogenność amyloidu, Immunology, v. 20, p. 945, 1971, bibliogr.; Cohen A. S. a. Сalkins L. E. Obserwacje mikroskopowe elektronowe na włóknistym składniku amyloidu różnego pochodzenia, Nature (Lond.), V. 183, s. 1 1202, 1959; Cohen A. S., Gross E. a. Shirahama T. Mikroskopijne i elektronowe autoradiograficzne demonstracje lokalnego tworzenia amyloidu u eksplantatów śledziony, Amer. J. Path., V. 47, s. 1 1079, 1965, bibliogr.; Druet R. L. a. Janigan D. T. Wskaźniki indukcji, wyczerpania limfocytów i atrofii grasicy, tamże, V. 49, s. 1 911, 1966, bibliogr.; Gafni J., Sonar E. a. Heller H. Dziedziczone amyloidozy, Lancet, przeciwko. 1, s. 1 71, 1964; Glenner G. G. a. o. Amyloid, J. Histochem. Cytochem., V. 16, p. 633, 1968, bibliogr.; Heller H., Sohar E. a. Gafni J. Klasyfikacja amyloidozy ze szczególnym uwzględnieniem typów genetycznych. Path, i Microbiol. (Basel), v. 27, s. 1 833, 1964, bibliogr.; Heller H. a. o. Amyloidoza, J. Path. Bact., V. 88, s. 1 15, 1964, bibliogr.; Kilpatrik T.R., Horack H. M. a. Moore C. B. Zespół „sztywnego serca”, Med. klinika N. Amer., V. 51, s. 1 959, 1967, bibliogr.; Schmitz-Moormann P. Zur Biochemie des Amyloid, Virchows Arch. ścieżka. Anat., Bd 339, S. 45, 1965; Schwartz ph. Amyloidosis, Springfield, 1970, bibliogr.; Senn H. I. u. za. Zur klinischen Diagnose der Amyloidose, Schweiz. med. Wschr., S. 1363, 1966, Bibliogr.; Shirahama T. a. Cohen A. S. Wysokiej rozdzielczości elektronowa mikroskopowa analiza włókienka amyloidu, komórka J. Biol., V. 33, s. 1 679, 1967, bibliogr.; Stiller D. u. Katenkanp D. Zur Pathogenese dcr senilen Amyloidose, Virchows Arch. ścieżka. Anat., Bd 352, S. 209, 1971; Vazquez J. J. a. Dixon F. J. Immunohistochemiczna analiza amyloidu techniką fluorescencyjną, J. exp. Med., V. 104, s. 1 727, 1956.

A. skóra

Dźwignia U. F. Histopatologia skóry, przeł. z angielskiego, str. 291, M., 1958; Vanerjee B. N. a. Dutta A.K. Licheńska amyloidoza, Int. J. Derm., V. 9, s. 1 290, 1970, bibliogr.; Brownstein M. H. a. Helwig E.V. Skórne amyloidozy, Arch. Derm., V. 102, s. 1 8, 1970, bibliogr.; Potter B. S. a. Johnson W. C. Pierwotna zlokalizowana amyloidoza cutis, ibid., V. 103, s. 1 448, 1971, bibliogr.

A. u dzieci

Dumnova A. G. Do kliniki amyloidozy nerkowej w zakaźnym niespecyficznym (reumatoidalnym) zapaleniu stawów u dzieci, Pediatrics, nr 8, str. 47, 1968, bibliogr.; Matveev M.P. i wsp. O zespole nerczycowym u dzieci z amyloidozą, Urol. i nefrol., nr 5, str. 23, 1971; Shcherba M. L. Ogólne amyloid, L., 1957, bibliogr.; Yakovleva A. A. i Bryazgunov I. P. Amyloids u dzieci, Pediatrics, nr 6, str. 81, 1971, bibliogr.; Ansell V.M. a. Wuaters E. G. L. Reumatoidalne zapalenie stawów (choroba Stilla), pediatria. Clin. N. Amer., V. 10, p. 921, 1963, bibliogr.; Strauss R. G., Schubert W. K. a. Pani Adams A. I. Amyloidoza w dzieciństwie, J. Pediat., V. 74, s. 1 272, 1969, bibliogr. Pytel A. Ya. I Shabad A. L. O pierwotnej amyloidozie narządów moczowych i męskich narządów płciowych, Urol-i nefrol., Nr 1, str. 64, 1976, bibliogr.; Serow V. V. iGritsmanA. Yu. Amyloidoza, tkanka, dysproteinoza czy guz? Sowy kochanie., nr 7, str. 13, 1975, bibliogr.; Sinkevichus Ch. A. i Lutkus L. Yu. Pierwotna amyloidoza pęcherza moczowego, Urol. i nefrol., nr 5, str. 52, 1966, bibliogr.; Chisholm G. D., C about t e g N. B. a. Dawson J. M. Pierwotna amyloidoza miedniczki nerkowej, Brit. med. J., v. 1, s. 1 736, 1967; M a-1 e k R. S “, G r e e n e L. F. a. Farrow G. M. Amyloidoza pęcherza moczowego, Brit. J. Urol., V. 43, s. 1 189, 1971, bibliogr.; Tripathi V. N. a. Desaute 1 s R. E. Pierwotna amyloidoza układu moczowo-płciowego, J. Urol. (Baltimore), y. 102, s. 1 96, 1969, bibliogr.

Amyloidoza starcza mózgu

Serov V.V. i Shamov I.A. Amyloidosis, M., 1977, bibliogr.; DivryP. De la nature de formations argentophiles des plexus choroides, Acta neurol. belg., t. 55, s. 1 282,1955; Schwartz ph. Amyloidoza, przyczyna i przejaw pogorszenia starczego, Spring-fjeld,, 1970, bibliogr.


B. V. Serov (właściwości amyloidu, etiol., Pat., Pat. An.); E. M. Tareev, N. A. Mukhin (class., Prognrz, lay.); S. S. Kryazheva (derm.), E.I.Sherbatova (ped.). A. Ya. Pytel, A.L. Shabad, A.I. Oifa.